Zeitung Heute : Genomforschung: Die Methoden der Protein-Detektive

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Die Analyse der Proteine ist eigentlich ein altes Arbeitsfeld. Schon im Jahr 1962 bekam der in Österreich geborene, heute in England lebende Biochemiker Max Perutz dafür den Nobelpreis für Chemie. Er hatte die räumliche Struktur des Hämoglobins untersucht, das das Blut rot färbt.

Heute sind es zwei Methoden, mit denen die Forscher den Eiweißstoffen auf die Schliche zu kommen versuchen

Grafik:

Vom Gen zum Eiweiß

Bei der zweidimensionalen Gelelektrophorese (griechisch "phoresis": Befördert-Werden) durchlaufen die Proteine in einem Gel zwei durch elektrische Felder getriebene Trennungsschritte: Zuerst werden sie mit Hilfe verschiedener pH-Werte nach Ladung, anschließend nach Masse sortiert. Endergebnis ist ein Muster von Tausenden von Flecken - jeder von ihnen ist ein bestimmtes Protein.

Mittels der Massenspektrometrie kann der Steckbrief eines Eiweiß aufgestellt werden, der von der Abfolge der Aminosäuren abhängt. Dafür werden die Proteine aus dem Gel herausgelöst und mit Hilfe von Enzymen gespalten. Anschließend werden die Massen der Proteinstücke bestimmt. Da jedes Protein ein unverwechselbares Massenmuster hat, kann mit bioinformatischen Methoden auf ihre Identität geschlossen werden.

Proteom-Analyse ist technisch extrem aufwändig und wäre ohne die Ergebnisse der Genom-Sequenzierer kaum machbar. Ihre Dankbarkeit für die Vorarbeiten der konkurrierenden Großprojekte können die Proteom-Forscher nicht verhehlen: "Wir brauchen diese Informationen, um nicht jede einzelne Aminosäure analysieren zu müssen", sagt der Münchner Proteomforscher Friedrich Lottspeich. Auch methodisch ist es von Vorteil, das Erbe der Genomforscher anzutreten: Ohne die moderne Bioinformatik könnten die anfallenden Datenmengen nicht bewältigt werden.

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