Chemie-Nobelpreis: Das Leben zum Leuchten bringen

Aequorea victoria

ist ein leuchtendes Wesen. Die Qualle lebt an der Westküste Nordamerikas und gleicht einem durchsichtigen Lampenschirm, den ein Kranz blaugrün schimmernder Fransen ziert. Das Geheimnis ihres Glimmens ist ein Farbstoff namens grün fluoreszierendes Protein (GFP). Der Nobelpreis für Chemie geht in diesem Jahr an drei amerikanische Wissenschaftler, die das Leuchtprotein entdeckt und zu einem wichtigen Instrument für die biomedizinische Forschung entwickelt haben.

Die Geschichte beginnt 1962. Osamu Shimamura von der Uni Princeton gelingt es, aus Tausenden von Aequorea-Quallen einen blauen und einen grünen Farbstoff, das GFP, zu gewinnen. GFP schimmert leicht grünlich im Sonnenlicht, gelblich unter der Glühbirne – und es fluoresziert grün, wenn es mit unsichtbarem ultravioletten Licht angestrahlt wird.

Aminosäuren, zu einer Bierbüchse zusammengefaltet

Vor allem das GFP lässt den Wissenschaftler nicht mehr los. Es besteht aus einer langen Kette von 238 Aminosäuren, die zu einer Art Bierbüchse zusammengefaltet sind. Es ist eine Büchse, die von innen leuchtet. Denn GFP fängt ultraviolettes oder blaues Licht ein, saugt es regelrecht auf – und strahlt dafür grünes Licht ab. Die Ursache ist eine chemische Gruppe im Inneren der Büchse, die aus lediglich drei Aminosäuren besteht, Chromophor genannt. Sie ist das Herz des Farbstoffs, die Quelle des Leuchtens.

1988 hört Martin Chalfie von der New Yorker Columbia-Universität zum ersten Mal von dem grün schimmernden Protein. Ihm kommt eine Idee. Chalfie studiert den nur millimetergroßen Fadenwurm C. elegans, der exakt 959 Zellen besitzt und als „Modellorganismus“ gilt, an dem sich fundamentale Lebensprozesse untersuchen lassen. Wie wäre es, wenn man die „Bauanleitung“ für GFP mit anderen Genen koppelt? Auf diese Weise könnte man genau verfolgen, welche Erbanlagen in der Fadenwurm-Zelle aktiv sind. Denn das GFP-Gen würde gemeinsam mit dem zu erforschenden Erbmerkmal von der Zelle „gelesen“ und in Protein umgesetzt werden.
 
Eine Palette strahlender Farbtöne: Pflaume, Kirsche, Erdbeere, Orange

Das fertige Doppelprotein aber würde unter UV-Licht aufleuchten und so den Wissenschaftler auf die richtige Fährte führen. Gesagt, getan. Am 11. Februar 1994 zierte das Foto eines Fadenwurms mit grün gesprenkeltem Leib den Titel des Wissenschaftsmagazins „Science“. Jeder der Flecken markierte eine spezielle Nervenzelle des Winzlings. GFP hatte seine Premiere als Detektiv des Lebens bestanden. Eine Revolution in der biologischen Forschung hatte begonnen.

Dritter im Bunde der Preisträger ist Roger Tsien von der Universität von Kalifornien in San Diego. Wenn Shimomura der Entdecker und Chalfie der Ingenieur der Fluoreszenz-Technik ist, so ist Tsien ihr Zauberer. Aus dem simplen Grün der Qualle schuf Tsien eine ganze Palette strahlender Farbtöne, denen er Namen wie „Pflaume“, „Kirsche“, „Erdbeere“ oder „Orange“ gab. Tsien schaffte das, indem er die Erbinformation für das GFP jeweils leicht veränderte.

Der Wissenschaftler hat die Zelle, die kleinste Einheit des Lebens, einmal mit einer Stadt verglichen. Eine Stadtmauer verwehrt uns den Einblick. Tsiens Forschung hat nun das Tor zu dieser Stadt weit aufgestoßen. Dank der vielen verschiedenen Farbtöne ist es möglich, mehrere Prozesse in der Zelle und im Organismus gleichzeitig zu beobachten. Das Leuchten der Proteine weist den Wissenschaftlern den Weg, wenn es darum geht, Lebensprozesse zu studieren. Und die Entstehung von Krankheiten wie Krebs oder Alzheimer.

Eindrucksvolles Beispiel ist der „Brainbow“, den Forscher der Harvard-Universität im Fachblatt „Nature“ präsentierten. Sie hatten Mäuse gezüchtet, in deren Nervenzellen die Farbstoffe Gelb, Blau und Rot hergestellt wurden. In allen Farben des Regenbogens schimmerten daraufhin die Nervenzellen des Mäuse-Gehirns, denn jede Zelle „mischte“ die drei – übrigens ungiftigen – Farben anders zusammen. Wissenschaft kann schön sein.