Zeitung Heute : Techniken der Proteom-Analyse

Der Tagesspiegel

2-D-Elektrophorese: Damit wird das Proteingemisch einer Zelle nach Ladung und Gewicht der Eiweißmoleküle aufgetrennt. Es ergibt sich ein für jede Zellart typisches Muster auf durchsichtiger Folie, und es lassen sich etwa Unterschiede im Proteinmuster kranker und gesunder Zellen finden.

Massenspektrometrie: Einzelne „Proteinflecken" der 2-D-Elektrophorese lassen sich herauslösen und genauer untersuchen. Dabei wird die Proteinkette an bestimmten Stellen biochemisch zerlegt, die Fragmente lassen sich danach je nach Masse und elektrischer Ladung auftrennen. Man erhält ein charakteristisches Proteinmuster, das man mit anderen aus der Protein-Datenbank vergleichen kann.

Yeast-Two-Hybrid-Methode: Das Verfahren hilft aufzuklären, ob zwei Proteine miteinander in Kontakt treten. Dazu werden die Gene der beiden Proteine in Hefezellen eingeschleust und jeweils mit der einen Hälfte eines lebenswichtigen Enzyms verbunden. Koppeln sich die Proteine, wird das Enzym zusammengefügt: die Hefezelle überlebt und zeigt damit an, dass die Proteine sich verknüpfen. Eine kürzlich vorgestellte Weiterentwicklung des Verfahrens erlaubt die Analyse ganzer Protein-Netzwerke.

Röntgen-Kristallographie: Ein Protein in Kristallform wird einem Röntgenstrahl ausgesetzt, das entstehende „Röntgenbild“ erlaubt es, ein räumliches Bild des Eiweißmoleküls zu entwerfen. wez

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