Zeitung Heute : Wie die Elektromotoren in unseren Zellen arbeiten

Der Tagesspiegel

Von Gideon Heimann

Vor Jahrmillionen hat die Natur Energiekreisläufe für Organismen geschaffen. Doch erst heute ist die Wissenschaft in der Lage, mit Hilfe der Computertechnik diese Mechanismen umfassend zu verstehen und darzustellen. Wie aufwendig die Arbeit sein kann, zeigen Rainer Böckmann und Helmut Grubmüller vom Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen. Um die Lebensvorgänge in einer Zelle zu simulieren, nutzten sie fast zwei Jahre lang einen aus 120 Prozessoren bestehenden Hochleistungsrechner der Gesellschaft für Wissenschaftliche Datenverarbeitung, ebenfalls in Göttingen. Für das Modell musste das Verhalten von ungefähr 200 000 Atomen berücksichtigt und zu einer Simulation molekularbiologischer Prozesse zusammengefasst werden.

Um den biochemischen, aber teils auch rein mechanischen Ablauf nachvollziehen zu können, muss man sich zunächst die Energieversorgung der Zellen ansehen. Sie basiert in allen tierischen Organismen auf der Oxidation kohlenstoffhaltiger Nahrung. Kohlenhydrate und Fette werden vom Körper zu Glukose und Fettsäuren umgewandelt und über das Blut an die „Kraftwerke" der Zellen, die Mitochondrien, geführt. Jede Zelle enthält zwischen 100 und 1000 dieser Energiespender.

Wie beim Laden von Akkus

Dort wiederum findet die eigentliche Oxidation statt, bei der eine Umwandlung abläuft, die dem elektrochemischen Prozess beim Aufladen von Akkus vergleichbar ist. Denn die Zelle selbst kann ihre Energie nur aus einem einzigen Stoff schöpfen, der Adenosin-Triphosphat (ATP) heißt. Das ist die im Organismus meistgebrauchte Substanz, etwa 75 Kilo pro Tag werden davon im menschlichen Körper hergestellt und sofort wieder verbraucht. Und Höchstleistungssportler können ihren ATP-Umsatz sogar bis in den Bereich einer Tonne pro Tag hochtreiben. Die Lebensdauer eines solchen ATP-Moleküls beträgt dabei weniger als eine Minute.

Aber wie funktioniert das System? Im Prinzip handelt es sich um eine ständig wiederholte Reaktionskette zwischen Herstellung und Verbrauch. Sie nutzt die Molekülbindungen des Phosphats aus: Adenosin-Triphosphat, der universale Energiespender der Zelle, gibt diese in Form eines Stromstoßes ab. Dabei zerfällt es zu Adenosin-Diphosphat (ADP) und Phosphat.

Aufgabe der Mitochondrien ist es, aus diesen „Trümmern“ wieder das ATP zu synthetisieren – natürlich unter Aufnahme jener Energie, die in Form der Nährstoffe vom Blut angeliefert wird. Und jetzt sind wir mitten drin in der Arbeit auch der beiden Max-Planck-Wissenschaftler. Denn nun kommt das Enzym F-ATPase ins Spiel, das im Zentrum der Untersuchung stand.

Es ist trotz seiner geringen Größe von etwa 25 Millionstel Millimetern eine richtige kleine ATP-Fabrik, die mit einem mechanischen Teil in der Membran des Mitochondriums verankert ist. Sie dreht sich vergleichsweise schnell, denn sie muss pro Sekunde etwa 100 ATP-Moleküle herstellen. Schließlich müssen immer zehnmal mehr ATP-Moleküle vorhanden sein als ADPs, sonst stirbt die Zelle ab, sie „verhungert“.

Die Drehung wird im Fußteil des Enzyms bewirkt, der wie ein winziger Elektromotor funktioniert. Angetrieben wird er von einem elektrischen Potenzial, das an der Membran der Mitochondrie anliegt. Hervorgerufen wird dieser Stromfluss durch unterschiedliche Konzentrationen von Wasserstoff-Ionen beiderseits der Membran.

Der winzige Elektromotor dreht einen Bereich verzweigter Molekülketten, in dem die eigentliche ATP-Synthese stattfindet. Hier befinden sich drei „Produktionsbehälter", die Bindungstaschen. Wie bei einer Abfüllanlage für Milch- oder Bierflaschen enthält diese rotierende Einheit zur gleichen Zeit in der ersten Tasche gar nichts (leere Flasche), in der nächsten den Rohstoff ADP (die oben mit dem Zapfhahn verschlossene Flasche beim Abfüllen) und in der dritten das fertige ATP, ebenfalls in der verschlossenen Tasche (oder auch Flasche beim Abfüllen).

Wie die Wissenschaftler herausfanden, unterscheiden sich die beiden gefüllten Behälter weder elektro- noch biochemisch von der leeren, kurzzeitig geöffneten Flasche. Es ist allein die räumliche Struktur, die den Unterschied zwischen diesen „Produktionseinheiten" im Verlauf des Herstellungprozesses bildet. Dabei entstehen sogar richtige Kippbewegungen in Teilen der Struktur, „ähnlich wie bei einem mechanischen Hebelwerk", berichten die Forscher. Strukturänderungen auf atomarer Ebene, die sich domino-artig fortpflanzen, führen zu einer präzise koordinierten Verformung der Bindungstasche.

Beim „Abstreifen" der fertigen ATP-Moleküle sind zudem drei Aminosäuren mit elektrochemisch positiver Ladung (Arginine) beteiligt. Während der Herstellung halten sie die negativ geladenen Phosphatgruppen des ATP-Moleküls fest, werden dann aber während der weiteren Drehung des Systems in genau definierter Abfolge weggezogen. Die elektrostatische Anziehung zwischen Aminosäure und ATP-Molekül verringert sich, Letzteres kann die Tasche verlassen.

Eine schnappende Feder

Erst die Simulation der Vorgänge im Computer brachte auch noch eine weitere Besonderheit im Verhalten dieser Taschen zum Vorschein: Sie schließen sich nach der Abgabe des ATP mit der Drehung der „Motorachse" des Enzyms sehr schnell – „wie eine zurückschnellende Feder". Bisher hatte man angenommen, dies geschehe erst in dem Moment, in dem ein ADP-Molekül in der Tasche andockt.

Das Beispiel der Göttinger zeigt: Für die Forscher bedeutet jeder Zugewinn an Computer-Rechenleistung und -tempo auch einen beschleunigten Wissenszuwachs. Denn mit den erst jetzt möglichen Berechnungen gelingt es, das sich gegenseitig beeinflussende Eigenleben aller beteiligten Teilchen zu betrachten.

Eine solche Simulation stellt also nicht allein bekannte Zusammenhänge nur anders dar, sondern ermöglicht viele neue Erkenntnisse über den Mechanismus unseres Körpers. Und für die Erklärung der biologischen Vorgänge nutzt der Rechner allein physikalische und chemische Gesetzmäßigkeiten, wie sie überall gelten.

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