Gesundheit : Krankmachend nur im Doppelpack Ohne „gesundes“ Prion kein BSE
Um BSE, den Rinderwahnsinn, und die neue Variante der Creutzfeld-Jakob-Krankheit ist es scheinbar ruhig geworden in den vergangenen zwei Jahren. Allerdings nicht wirklich: Wissenschaftler in aller Welt sind nach wie vor dem geheimnisvollen Erreger, dem Prion, auf der Spur.
Ein Team aus London hat jetzt offenbar einen Durchbruch erzielt. Im Fachmagazin „Science“ präsentierten Giovanna Mallucci und John Collinge kürzlich ein erstaunliches Ergebnis. Im Maus-Experiment ist es ihnen gelungen, mit Scrapie (vergleichbar BSE) infizierte Tiere von den Krankheitssymptomen zu heilen.
Dazu haben die Forscher vom Londoner Institut für Neurobiologie die knock- out-Technik verwendet.
Dabei werden Gene an- und abgeschaltet. Mallucci und Collinge nahmen Mäuse, die über das natürlich vorkommende Prion-Gen verfügen. Das heißt, das Prion-Protein „PrP“ wird sowohl im Gehirn als auch in anderen Organen gebildet (exprimiert).
Gen ausgeschaltet
Die Forscher haben diese Mäuse mit dem krankmachenden (pathologischen) Scrapie-Prion-Protein infiziert. Die Nagetiere wurden erwartungsgemäß krank. Nachdem sich die Scrapie-Symptome deutlich ausgebildet hatten, schalteten die Forscher das normale Prion-Gen ab – und die Krankheit bildete sich zurück.
Als „genial“ bezeichnet Adriano Aguzzi, Prionenforscher an der ETH Zürich und diesjähriger Robert-Koch-Preisträger, dieses Experiment und das Ergebnis als „Meilenstein“. Dass sich neurodegenerative Symptome zurückbilden, sei überraschend. Und ebenso bemerkenswert sei es, dass pathologische Prion-Proteine nichts mehr ausrichten können, wenn die normale Prionenform entfernt wurde. Dies deutet darauf hin, dass das normale Prion-Protein beim Ausbruch der Krankheit eine andere Rolle spielt, als man bisher dachte, sagt Aguzzi.
„Unsere Ergebnisse sprechen dagegen, dass das pathologische Prion-Protein direkt neurotoxisch ist", schreiben Mallucci und Collinge. Es scheint, dass Scrapie (oder BSE) nur ausbricht, wenn das normale Prion-Protein innerhalb der Neuronen in die pathologische Form umgewandelt wird. Findet die Umwandlung außerhalb des Gehirns statt, bilden sich keine Krankheitssymptome, auch wenn das pathologische Prion-Protein weiter angereichert wird.
Aguzzi vermutet, dass das normale Prion-Protein möglicherweise bei der Signalübertragung beteiligt ist. Das pathologische Prion-Protein wäre dann im Laufe der Krankheitsentstehung womöglich eher ein Katalysator oder ein Endprodukt der Signalübertragung als – wie bisher vermutet – der eigentliche Erreger. Mit der Londoner Arbeit sieht sich der Züricher Forscher darin bestätigt, dass nicht nur der Weg des pathologischen Prion-Proteins vom Darm ins Gehirn ein wichtiges Forschungsthema sei. „Wir können BSE nicht verstehen, wenn wir nicht wissen, wozu das normale Prion-Protein überhaupt da ist“, sagt Aguzzi.
