Gesundheit: Nobelpreis fürs Kopieren

Egal, ob wir denken, sprechen, laufen oder atmen – fast alle Lebensvorgänge werden von speziellen Proteinen gesteuert. Wenn im Gehirn andere Zellen entstehen als auf der Haut oder in der Nase Riechzellen sitzen, während an den Fingern Nägel wachsen, so liegt es daran, dass in den Chromosomen für jeden Vorgang die richtige Protein-Bauanleitung gespeichert ist.

Doch diese genetische Information ist nicht mobil, sondern als Strang des Erbmoleküls DNS in den Genen wie in Stein gemeißelt. Wird sie gebraucht, muss sie abgeschrieben und an die Protein-Baustelle gebracht werden. Diesen Kopiervorgang in der Zelle – von Fachleuten als Transkription bezeichnet – konnte der Medizinprofessor Roger D. Kornberg von der kalifornischen Universität Stanford in Bildern festhalten. Dafür wird er jetzt mit dem Chemie-Nobelpreis geehrt.

Kornberg war der Erste, dem es gelang, auf molekularer Ebene zu fotografieren, was dabei in den Zellen von Eukaryoten abläuft. Also bei Lebewesen, die anders als Bakterien mehrere Chromosomen und einen echten Zellkern haben. Zu den Eukaryoten gehört der Mensch, wie alle Säugetiere, aber auch so einfache Organismen wie Hefepilze.

„In seinen Bildern kann man sehen, wie sich der neue RNS-Strang allmählich entwickelt“, schreibt das Nobelkomitee. Sogar einzelne Atome lassen sich unterscheiden. Auch die Rolle der anderen bei dem Ableseprozess notwendigen Moleküle sei dargestellt. So könne man verstehen, wie die Transkription ablaufe. Das neue Wissen sei auch medizinisch wichtig. Denn Störungen bei der Transkription können Krankheiten wie Krebs, Herzleiden und Entzündungen hervorrufen. Auch Stammzellen, die sich ja erst zu verschiedenen Zelltypen entwickeln müssen, könnten mit Einblicken in den Transkriptionsmechanismus besser therapeutisch eingesetzt werden.

Als „Kopierer“ in der Zelle dient eine Polymerase. Die Bezeichnung dieses Enzyms verdeutlicht seine Aufgabe: Es baut ein Polymer auf. Ein Molekül, das aus vielen gleichen Bausteinen zusammengesetzt ist. Im Fall der Transkription stellt die Polymerase einen RNS-Strang her: die Kopie des Erbgutmoleküls DNS. Die Polymerase erledigt dies aber nicht alleine, sondern wird von Hilfsproteinen unterstützt. So gelingt es, die Erbinformationen im Zellkern abzuschreiben.

Um den Kopiervorgang abzubilden, nutzte Kornberg die Methode der Röntgenstrukturanalyse. An Kristallen werden dabei Röntgenstrahlen gebeugt. Die Beugungsmuster erlauben Rückschlüsse auf die Anordnung der Atome. Auch Eiweiße lassen sich unter bestimmten Voraussetzungen kristallisieren. Erst moderne Rechner ermöglichten die Auswertung der Beugungsmuster solcher großen Moleküle.

Gemeinsam mit seinem deutschen Kollegen Patrick Cramer schaffte es Kornberg, die Struktur eines Riesenmoleküls – die aus mehreren Untereinheiten aufgebaute RNS-Polymerase II – sichtbar zu machen. Cramer ist Biochemiker am Genzentrum der Ludwig-Maximilians-Universität in München und hatte von 1999 bis 2001 in Kornbergs Labor in Stanford gearbeitet. „Das ist auch meine Arbeit“, sagte der 1969 in Stuttgart geborene Chemiker spontan, als ein Redakteur des Tagesspiegel ihm den Namen des Nobelpreisträgers mitteilte. Cramer selbst war in diesem Jahr der Leibniz-Preis verliehen worden – die wichtigste deutsche Forschungsauszeichnung.

Der Deutsche könnte ohne schlechtes Gewissen einen Teil der Ehre für sich beanspruchen, weist derartige Ambitionen jedoch zurück. „Kornberg ist für sein Lebenswerk ausgezeichnet worden“, sagt er. Auch wenn Cramer selbst wesentlichen Anteil an der Aufklärung der molekularen Struktur der RNS-Polymerase II hat. Veröffentlicht wurde die Arbeit im Juni 2001 im Fachmagazin „Science“ (Band 292, Seite 1863). Unter den Autoren steht Cramer an erster Stelle. Kornberg ist als wissenschaftlicher Leiter wie üblich als Letzter genannt. Cramer freut sich über die Auszeichnung für seinen „großartigen Lehrer“ in der Zeit von Stanford, der gar nicht amerikanisch, sondern eher ein wenig britisch wirke. Kornberg habe seine Mitarbeiter immer selbstständig arbeiten lassen. Dass dies eine gute Methode war, zeigen die jetzt preisgekrönten Ergebnisse.

Hätte das Stockholmer Nobelkomitee ein größeres Herz gehabt, wäre der diesjährige Nobelpreis für Chemie wohl geteilt worden. Vielleicht würde dann neben dem amerikanischen Preisträger mit Patrick Cramer auch ein deutscher Forscher die höchste wissenschaftliche Auszeichnung aus den Händen des schwedischen Königs erhalten.

Paul Janositz, Dagny Lüdemann